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Ionenkanäle und Signaltransduktion

Die Forschung der AG Zellbiologie der Pflanze konzentriert sich auf die Untersuchung der Biophysik und der Physiologie von Kationenkanälen in der Modellpflanze Arabidopsis thaliana.
Kanäle sind für den Ionentransport und für die Kontrolle des Membranpotentials mit verantwortlich. Sie können auch an der Entstehung von Ca2+-Signalen als Informationsträger in Signaltransduktionsketten beteiligt sein. Ziel unserer Untersuchungen ist es, die Einbindung von Kationenkanälen in Signalnetzwerke aufzuklären sowie die Mechanismen zu verstehen, die zelluläre Ca2+-Antworten steuern.

Kationenkanäle für Wachstum und Stressmanagement

Transportprozesse werden in komplexen, bislang wenig verstandenen Regelkreisen über verschiedene Membransysteme hinweg koordiniert. Vor allem die pflanzliche Zentralvakuole, das Organell, welches 80-90% des Zellvolumens einnimmt, dient als großes Reservoir für Ionen und Metabolite. Zum Verständnis der intrazellulären Kommunikation zwischen der Plasma- und Vakuolenmembran wird ein möglichst vollständiges Bild der Regulationsmechanismen an beiden Membransystemen angestrebt. Die Bedeutung des Ionentransports für die Osmoregulation pflanzlicher Zellen wird in einem Teilprojekt des Graduiertenkollegs 1962 untersucht, bei dem die Aufklärung membrangebundener Regulationsprozesse im Vordergrund steht. Ionenkanäle in der Vakuolenmembran untersuchen wir am Beispiel des Zwei-Poren-Kanals TPC1 (two pore channel 1). Mit Hilfe der gezielten Mutagenese und anschließender biophysikalischer Untersuchung der Mutanten werden die Funktionsdomänen des Kanals identifiziert und charakterisiert, welche für das Protein-Targeting in die Vakuolenmembran, die Ca2+-abhängige Aktivierung und die Regulation der Aktivität verantwortlich sind. Für die konfokalmikroskopische Lokalisation und die elektrophysiologische Funktionsanalyse werden die TPC1-GFP Fusionsproteine in Zellen aus TPC1-Kanalverslustmutanten exprimiert.

Wir wollen dazu beitragen, die physiologischen Funktionen von Kationenkanälen aufzuklären. Derzeit konzentrieren wir uns auf Mitglieder aus der Familie der ligandenaktivierten Kanäle (cyclic nucleotide gated channels CNGC). Einzelnen Mitgliedern konnte bereits eine Funktion in Wachstumsprozessen und Stressantworten (z.B. Pathogenbefall, Salzstress, Schwermetallstress) zugeordnet werden. Die CNG-Kanäle sind aus 6 transmembranen Helices aufgebaut. Zur Kanalpore tragen im funktionellen Tetramer die Porendomänen der vier Untereinheiten bei. Wir untersuchen die CNG-Kanäle hinsichtlich ihrer Expressionsmuster, Regulation und Beteiligung an Ca2+-Antworten. Struktur-Funktionsanalysen und Interaktionsstudien helfen, die physiologischen Funktionen der Kanäle aufzuklären.

Für die erfolgreiche Forschung kombinieren wir eine Vielzahl molekularbiologischer, zellbiologischer und elektrophysiologischer Ansätze, darunter:

  • Patch-Clamp-Analyse elektrogener Transportvorgänge
  • Untersuchung des Ionentransports nach Expression von Kanälen oder Transportern in Xenopus-Oocyten mittels der Zwei-Elektroden-Spannungsklemme
  • Untersuchung der Regulation und Biophysik von Ionenkanälen nach transienter oder stabiler Expression in Pflanzenzellen
  • Parallele Untersuchung von Ionenströmen und Ca2+-Signalen in Pflanzenzellen mittels gekoppelter Patch-Clamp Technik und Fluoreszenz­analyse Ca2+-sensitiver Farbstoffe
  • Proteininteraktionstests
  • Phänotypische Analyse transgener Pflanzen
  • Nichtinvasive Analyse von Ca2+-Antworten mittels Aequorin-Lumineszenzanalysen transgener Pflanzen
  • Promotor-Reporteranalysen (GUS, Luciferase)

 

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Dr. Bogdanska-U., Joanna

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Steingräber, Gudrun

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Kugemann, Andreas

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Jetzt hier zu finden:

Dr. Meyerhoff, Petra

Walz Mess- und Regeltechnik

Dr. Kugler, Anette

Eurofins Genomics GmbH

Dr. Guinot, David

Nanion Technologies

Dunkel, Elisabeth

 

Schulze, Tina

 

Publikationen

Boccaccio A, Scholz-Starke J, Hamamoto S, Larisch N, Festa M, Gutla PV, Costa A, Dietrich P, Uozumi N, Carpaneto A. (2014)
The phosphoinositide PI(3,5)P2 mediates activation of mammalian but not plant TPC proteins: functional expression of endolysosomal channels in yeast and plant cells.
Cell Mol Life Sci. 2014 Apr 26. [Epub ahead of print]

Hartmann J, Fischer C, Dietrich P, Sauter M. (2014)
Kinase activity and calmodulin binding are essential for growth signaling by the phytosulfokine receptor PSKR1.
Plant J. 2014 78(2):192-202.

Fischer C, Kugler A, Hoth S, Dietrich P. (2013)
An IQ domain mediates the interaction with calmodulin in a plant cyclic nucleotide-gated channel.
Plant Cell Physiol. 2013 54(4):573-584.

Larisch, N., Schulze, C., Galione, A., and Dietrich, P. (2012)
An N-terminal dileucine motif directs two-pore channels to the tonoplast of plant cells.
Traffic13, 1012-1022

Schulze, C., Sticht, H., Meyerhoff, P., and Dietrich, P. (2011)
Differential contribution of EF-hands to the Ca(2)-dependent activation in the plant two-pore channel TPC1.
The Plant journal for cell and molecular biology 68, 424-432

Dotzauer, D., Wolfenstetter, S., Eibert, D., Schneider, S., Dietrich, P., and Sauer, N. (2010)
Novel PSI domains in plant and animal H+-inositol symporters.
Traffic 11, 767-781

Dietrich, P., Anschütz, U., Kugler, A., and Becker, D. (2010)
Physiology and biophysics of plant ligand-gated ion channels.
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Kugler, A., Köhler, B., Wolff, P., Palme, K., and Dietrich, P. (2009)
Salt-dependent regulation of a CNG channel subfamily in Arabidopsis.
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Ranf, S., Wünnenberg, P., Lee, J., Becker, D., Dunkel, M., Hedrich, R., Scheel, D., and Dietrich, P. (2008)
Loss of the vacuolar cation channel, AtTPC1, does not impair Ca2+ signals induced by abiotic and biotic stresses.
Plant J 53, 287-299

Levchenko, V., Guinot, D.R., Klein, M., Roelfsema, M.R.G., Hedrich, R., and Dietrich, P. (2008)
Stringent control of cytoplasmic Ca2+ in guard cells of intact plants compared to their counterparts in epidermal strips or guard cell protoplasts.
Protoplasma 233, 61-82

Schneider, S., Schneidereit, A., Udvardi, P., Hammes, U., Gramann, M., Dietrich, P., and Sauer, N. (2007)
Arabidopsis INOSITOL TRANSPORTER2 mediates H+ symport of different inositol epimers and derivatives across the plasma membrane.
Plant Physiol 145, 1395-1407

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Book Review on: Plant Electrophysiology - Theory and Methods (2006).
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Marten, H., Konrad, K.R., Dietrich, P., Roelfsema, M.R.G., and Hedrich, R. (2007)
Ca2+-dependent and -independent abscisic acid activation of plasma membrane anion channels in guard cells of Nicotiana tabacum.
Plant Physiol 143, 28-37

Wolf, T., Guinot, D.R., Hedrich, R., Dietrich, P., and Marten, I. (2005)
Nucleotides and Mg2+ ions differentially regulate K+ channels and non-selective cation channels present in cells forming the stomatal complex.
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Meyerhoff, O., Muller, K., Roelfsema, M.R., Latz, A., Lacombe, B., Hedrich, R., Dietrich, P., and Becker, D. (2005)
AtGLR3.4, a glutamate receptor channel-like gene is sensitive to touch and cold.
Planta 222, 418-427

Levchenko, V., Konrad, K., Roelfsema, M.R.G., Dietrich, P., and Hedrich, R. (2005)
Cytosolic ABA activates anion channels independent of Ca2+-signals.
Proc Nat Acad Sci USA 102, 4203-4208

Becker, D., Geiger, D., Dunkel, M., Roller, A., Bertl, A., Latz, A., Carpaneto, A., Dietrich, P., Roelfsema, M.R., Voelker, C., et al. (2004)
AtTPK4, an Arabidopsis tandem-pore K+ channel, poised to control the pollen membrane voltage in a pH- and Ca2+-dependent manner.
Proc Natl Acad Sci USA 101, 15621-15626

Hedrich, R., Dietrich, P., Becker, D., and Schönknecht, G. (2004)
Ion channels meet plant hormones.
New developments in plant hormone research, T. Bisseling, and J. Schell, eds. (Springer-Verlag Austria)

Stoelzle, S., Kagawa, T., Wada, M., Hedrich, R., and Dietrich, P. (2003)
Blue light activates calcium-permeable channels in Arabidopsis mesophyll cells via the phototropin signaling pathway.
Proc Natl Acad Sci USA 100, 1456-1461

Goh, C.H., Dietrich, P., Steinmeyer, R., Schreiber, U., Nam, H.G., and Hedrich, R. (2002)
Parallel recordings of photosynthetic electron transport and K+-channel activity in single guard cells.
Plant J 32, 623-630

Szyroki, A., Ivashikina, N., Dietrich, P., Roelfsema, M.R., Ache, P., Reintanz, B., Deeken, R., Godde, M., Felle, H., Steinmeyer, R., et al. (2001)
KAT1 is not essential for stomatal opening.
Proc Natl Acad Sci USA 98, 2917-2921

Kollmeier, M., Dietrich, P., Bauer, C.S., Horst, W.J., and Hedrich, R. (2001)
Aluminum activates a citrate-permeable anion channel in the aluminum-sensitive zone of the maize root apex. A comparison between an aluminum- sensitive and an aluminum-resistant cultivar.
Plant Physiol 126, 397-410

Dietrich, P., Sanders, D., and Hedrich, R. (2001)
The role of ion channels in light-dependent stomatal opening.
J Exp Bot 52, 1959-1967

Tang, X.D., Marten, I., Dietrich, P., Ivashikina, N., Hedrich, R., and Hoshi, T. (2000)
Histidine(118) in the S2-S3 linker specifically controls activation of the KAT1 channel expressed in Xenopus oocytes.
Biophys J 78, 1255-1269

Ache, P., Becker, D., Ivashikina, N., Dietrich, P., Roelfsema, M.R., and Hedrich, R. (2000)
GORK, a delayed outward rectifier expressed in guard cells of Arabidopsis thaliana, is a K+-selective, K+-sensing ion channel.
FEBS Lett 486, 93-98

Brüggemann, L., Dietrich, P., Dreyer, I., and Hedrich, R. (1999a)
Pronounced differences between the native K+ channels and KAT1 and KST1 alpha-subunit homomers of guard cells.
Planta 207, 370-376

Brüggemann, L., Dietrich, P., Becker, D., Dreyer, I., Palme, K., and Hedrich, R. (1999b)
Channel-mediated high-affinity K+ uptake into guard cells from Arabidopsis.
Proc Natl Acad Sci USA 96, 3298-3302

Hedrich, R., Hoth, S., Becker, D., Dreyer, I., and Dietrich, P. (1998)
On the structure and function of plant K+ channels.
NATO ASI Series, F. Lo Schiavo, R.L. Last, G. Morelli, and N.V. Reikhel, eds. (Berlin Heidelberg, Springer-Verlag), pp. 35-45

Dietrich, P., Dreyer, I., Wiesner, P., and Hedrich, R. (1998)
Cation sensitivity and kinetics of guard cell potassium channels differ among species.
Planta 205, 277-287

Dietrich, P., and Hedrich, R. (1998)
Anions permeate and gate GCAC1, a voltage-dependent guard cell anion channel.
Plant J 15, 479-487

Hoth, S., Dreyer, I., Dietrich, P., Becker, D., Müller-Röber, B., and Hedrich, R. (1997)
Molecular basis of plant-specific acid activation of K+ uptake channels.
Proc Natl Acad Sci USA 94, 4806-4810

Hedrich, R., and Dietrich, P. (1996)
Plant K+ channels: Similarity and diversity.
Bot Acta 109, 94-101

Müller-Röber, B., Ellenberg, J., Provart, N., Willmitzer, L., Busch, H., Becker, D., Dietrich, P., Hoth, S., and Hedrich, R. (1995)
Cloning and electrophysiological analysis of KST1, an inward rectifying K+ channel expressed in potato guard cells.
Embo J 14, 2409-2416

Schulz-Lessdorf, B., Dietrich, P., Marten, I., Lohse, G., Busch, H., and Hedrich, R. (1994)
Coordination of plasma membrane and vacuolar membrane ion channels during stomatal movement.
Symposia of the Society for Experimental Bioloy 48, 99-112

Hedrich, R., Marten, I., Lohse, G., Dietrich, P., Winter, H., Lohaus, G., and Heldt, H.-W. (1994)
Malate-sensitive anion channels enable guard cells to sense changes in the ambient CO2 concentration.
Plant J 6, 741-748

Dietrich, P., and Hedrich, R. (1994)
Interconversion of fast and slow gating modes of GCAC1, a guard cell anion channel.
Planta 195, 301-304